Viral Molecular Machines Lab

JRCaston

 

José R. Castón

Group Leader

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Research summary

Our studies address to elucidate structure-function relationships of viral macromolecular complexes, also known as viral nanomachines, which control many fundamental processes in virus life cycle. For that, we have incorporated state-of-the-art approaches to obtaining near-atomic resolution structure directly from electron microscope images..

 

Publications

Mata CP, Mertens J, Fontana J, Luque D, Allende-Ballestero C, Reguera D, Trus BL, Steven AC, Carrascosa JL, Castón JR The RNA-binding protein of a double-stranded RNA virus acts like a scaffold protein. J Virol 2018; e00968-18

de Ruiter MV, Klem R, Luque D, Cornelissen JJLM, Castón JR. Structural nanotechnology: three-dimensional cryo-EM and its use in the development of nanoplatforms for in vitro catalysis. Nanoscale 2019; 11: 4130-4146

Luque D, Castón JR. Cryo-electron microscopy for the study of virus assembly. . Nat Chem Biol . 2020;231-239.

Mata CP, Rodríguez JM, Suzuki N, Castón, JR. Structure and assembly of double-stranded RNA mycovirus.. Adv Virus Res . 2020;108: 213-246.

Ortega-Esteban A, Mata CP, Rodríguez-Espinosa MJ, Luque D, Irigoyen N, Rodríguez JM, de Pablo PJ, Castón JR. Cryo-EM structure, assembly, and mechanics show morphogenesis and evolution of human picobirnavirus. . J Virol 2020; 94: e01542-20

More publications

 

Caston 2020 Fig1Our studies address to elucidate structure-function-evolution relationships of viral macromolecular complexes, also known as viral nanomachines, which control many fundamental processes in virus life cycle. For that, we have incorporated state-of-the-art approaches to obtaining high-resolution structures of viral assemblies in near-native conditions, at resolutions better than 3 Å by combining data from several hundreds or often thousands of electron microscope images.

Capsids are dynamic structures whose components have transient conformations associated with specific roles in the viral cycle. In addition, the capsid is a metastable assembly: it is robust enough to protect the genome, and labile enough to allow genome delivery into the host cell. Information on virus structures at the highest possible resolution is essential for identifying their molecular mechanisms and functions. Three-dimensional cryogenic electron microscopy (3D cryo-EM) of viruses and viral capsids is widely used to determine their structures at near-atomic resolution in near-native conditions. Structural analysis of viruses is complemented by study of mechanical properties by atomic force microscopy (AFM), to examine the relationship between physical properties such as rigidity and mechanical resilience, and virus biological function. Our basic structural research shows alternatives for interfering in their function, as well as clues for vaccine design and/or antiviral drugs. These studies are also central to establishing the basis for incorporation of heterologous proteins, nucleic acids, and/or chemicals into viral capsids (considered as nanocontainers), of potential use for future biotechnological applications.

Our group studies the structure and conformational polymorphism of several viral systems, including double-stranded RNA (dsRNA) viruses such as birnaviruses (infectious bursal disease virus, IBDV), human picobirnavirus (HPBV) and several fungal viruses, as well as single-stranded RNA viruses such as rabbit hemorrhagic disease virus (RHDV) and human rhinovirus (HRV). In collaboration with several national and international groups, we extend our studies to other bacterial and eukaryotic complexes such as encapsulin and α 2-macroglobulin,respectively.

Caston 2020 Fig2

 

 Caston 2020 group

 

Name
Position
Contact
José R. Castón Principal investigator
Javier M. Rodríguez Senior investigator
María Jesús Rodríguez Espinosa Predoctoral researcher
David Gil Cantero Predoctoral researcher
Guy Novoa Benavides Predoctoral researcher
Esther Martín Forero Technician

 

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