La evolución dotó de actividades enzimáticas a la cápsida de los virus de hongos

Proteínas de la cápsula del virus fúngico estudiado (RnQV1) con los diferentes dominios e inserciones destacados en diferentes colores. Al fondo una  imagen de criomicroscopía electrónca del virus Proteínas de la cápsula del virus fúngico estudiado (RnQV1) con los diferentes dominios e inserciones destacados en diferentes colores. Al fondo una imagen de criomicroscopía electrónca del virus José R. Castón, CNB-CSIC

La superficie externa de algunos virus que infectan hongos presenta actividades enzimáticas inesperadas. Es lo que concluye un estudio publicado en la revista PLOS Pathogens que analiza la estructura de la cápsida de los virus fúngicos de ARN de doble cadena. Evolucionar para adquirir estas nuevas funciones habría permitido a los virus establecer una relación simbiótica con sus hospedadores.


Un trabajo publicado recientemente en la revista PLOS Pathogens desvela que, a lo largo de la evolución, los virus de ARN de doble cadena de hongos han adquirido nuevas actividades enzimáticas en su superficie externa. La publicación es resultado de una colaboración internacional liderada por investigadores del Centro Nacional de Biotecnología del CSIC (CNB-CSIC).

La mayoría de los virus que infectan hongos se transmiten directamente de célula a célula, sin salir al exterior. En los virus de plantas, animales o bacterias la función primordial de la cápsida es proteger el material genético e identificar a sus hospedadores, sin embargo en los virus de hongos estas funciones no son tan importantes. Por esta razón, su cápsida externa presenta diferentes características estructurales y funcionales.

“La evolución ha permitido modificaciones en dominios muy concretos de las proteínas que forman la cápsida. Esto ha desembocado en nuevas funciones que permiten a los virus mantener una relación simbiótica estrechamente regulada con las células que infectan”, explica José R. Castón, autor principal del estudio e investigador del CNB-CSIC.

Para llegar a esta conclusión los autores estudiaron la estructura atómica de las proteínas que forman la cápsida viral e identificaron dos dominios con actividad enzimática. “En concreto, estos dominios activos parecen capaces, respectivamente, de unirse a proteínas del citoesqueleto de la célula, y de interaccionar y cortar péptidos”, indica Castón.

Para desvelar la estructura de estas proteínas con resolución atómica se ha utilizado la técnica de criomicroscopía electrónica –merecedora del Premio Nobel de Química en 2017.

“El potencial de los virus fúngicos como nanomáquinas moleculares aún no ha sido explorado, pero las particularidades de su cápsida pueden convertirlos en interesantes herramientas para aplicaciones biotecnológicas”, concluye Castón.

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La cápsida de Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (RnQV1) es un icosaedro T=1 formado por heterodímeros de P2 (azul) y P4 (naranja). Inserciones de dominios en P2 y P4 proporcionan funciones adiccionales en la superficie externa de la cápsida. La inserción en P2 tiene un plegamiento similar a proteínas relacionadas con el metabolismo del citoesqueleto celular (amarillo); la inserción en P4 sugiere una actividad proteasa implicada en el procesamiento de P2 (verde). El fondo muestra una imagen de criomicroscopía electrónca de RnQV1. / José R. Castón CNB-CSIC

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