RESUMEN DE INVESTIGACIÓN

Algunos virus y bacteriófagos reconocen a su célula hospedadora mediante proteínas integrales de su cápside; por ejemplo, el virus de la polio, el coxsackievirus y el rinovirus (el virus del resfriado común). Otros virus se unen a sus receptores a través de proteínas especializadas en forma de punta (por ejemplo el VIH, el virus del SIDA), o a través de proteínas fibrosas, como el adenovirus, el reovirus y los bacteriófagos T4, T5, T7 y lambda (Ur). Estas fibras tienen todas la misma arquitectura básica: son triméricas y contienen un dominio N-terminal que las une al virus o bacteriófago, un dominio central largo y fino y un dominio C-terminal más globular para unirse a la célula hospedadora. Estas proteínas son muy resistentes a la desnaturalización por calor o por detergentes. Nuestra meta es determinar las estructuras de estas proteínas.

El conocimiento de las estructuras de las proteínas fibrosas virales puede emplearse en biotecnología. Dado que el adenovirus se utiliza en terapia genética experimental, la modificación de su fibra debe permitir redirigirlo a receptores celulares específicos. Modificar la especificidad de unión de fibras de bacteriófagos puede conllevar una mejor detección y eliminación de bacterias.

También colaboramos con otros grupos de investigación en la cristalización y la resolución de estructuras de las proteínas y péptidos que producen. Hemos determinado las estructuras de proteínas del reovirus aviar, de péptidos antibióticos cíclicos y de dehydroquinasas bacterianas en complejos con diferentes inhibidores.