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Estructura y función de las chaperonas moleculares

José María Valpuesta

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ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS CHAPERONAS MOLECULARES

  Científico:
   Jaime Martín-Benito

  Postdoctorales:
   Jorge Cuéllar
   Elías Herrero
   Begoña Sot

  Técnicos:
   Rocío Arranz
   Ana Beloso
Predoctorales:
  Sara Alvira
  Srdja Drakulic
  Silvia Hormeño
  Mª Ángeles Pérez
  Marina Serna
  Hugo Yébenes
  Lucía Quintana
  Daniele Salmone
  Marta Ukleja


Más información en nuestra página web: Structure and function of molecular chaperones



RESUMEN DE INVESTIGACION

Grupo de José María ValpuestaNuestro grupo se ha especializado durante los últimos años en la determinación estructural de grandes complejos macromoleculares, entre ellos algunas chaperonas moleculares, que son proteínas involucradas en el plegamiento de otras proteínas.

Utilizando fundamentalmente microscopía electrónica y técnicas de procesamiento de imagen, pero combinándolas con otras bioquímicas y de biología molecular, hemos trabajado en la caracterización estructural y funcional de la interacción de la chaperonina eucariótica CCT con co-chaperonas como PhLP y PFD, y con varios de sus sustratos. Entre estos últimos se encuentra tubulina, una de las proteínas involucradas en la formación del citoesqueleto, que requiere necesariamente de la interacción con CCT para su correcto plegamiento.

Transferencia de sustratos de la prefoldina a la chaperonina

Hemos caracterizado en parte la naturaleza de esa interacción y propuesto un mecanismo de plegamiento mediado por CCT.

Nuestro grupo está también interesado en la utilización de nuevas técnicas que sean capaces de analizar moléculas individuales. Una de estas técnicas es la llamada de pinzas ópticas, que en colaboración con el grupo del Dr. Carrascosa hemos instalado por primera vez en España. Esta técnica nos permitirá medir, entre otras cosas, las fuerzas involucradas en el plegamiento por parte de CCT de las proteínas desnaturalizadas.



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