Rafael Giraldo, investigador del departamento de Biotecnología Microbiana en el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) ha sido elegido nuevo Presidente electo de la Sociedad Española de Microbiología (SEM). El resultado de las votaciones se dio a conocer el pasado viernes en la reunión de la Junta Directiva de la Sociedad. Según los Estatutos de la Sociedad, durante los dos próximos años permanecerá como Vicepresidente, continuando hasta entonces como Presidente efectivo Antonio Ventosa (U. de Sevilla).

Giraldo, que se incorporó al CNB a finales de 2018, ha desarrollado la mayoría de su carrera en el Centro de Investigaciones Biológicas (CIB) del CSIC estudiando las interacciones entre proteínas y ADN, en particular en la replicación de plásmidos, utilizando como modelos levaduras y bacterias y aproximaciones interdisciplinares. Sus trabajos más recientes estudian la formación de agregados amiloides de proteínas en E. coli, los mecanismos moleculares que determinan la transformación entre amiloides funcionales y citotóxicos, y sus aplicaciones como posibles herramientas moleculares sintéticas en la biotecnología y biomedicina. Fue elegido miembro de la Academia Europaea (sección de biología celular y del desarrollo) en el año 2010 y ha sido Vicepresidente del Comité de Ética del CSIC entre los años 2018-2020.

Rafael GiraldoRafael Giraldo

AMILOIDES BACTERIANOS SINTÉTICOS

A través de la Biología Sintética “bottom-up” estamos creando nuevas herramientas basadas en amiloides de origen bacteriano, con dos objetivos principales: i) entender los mecanismos moleculares que determinan la transición entre funcionalidad y toxicidad en los amiloides naturales; y ii) generar nuevos dispositivos basados en amiloides para su utilización como recursos constructivos en Biotecnología y Biomedicina.

  • Utilizando técnicas de biología sintética se pueden reconstruir los mecanismos de toxicidad y transmisión de priones, claves para entender su funcionamiento
  • Este nuevo trabajo en líneas celulares humanas y de ratón indica el potencial transmisor de priones generados en bacterias

Una gran mayoría de las proteínas celulares adquieren tras su producción una estructura tridimensional determinada que condiciona su adecuado funcionamiento. Existen patologías en mamíferos que se asocian con una incorrecta estructura tridimensional de proteínas, con cambios que afectan a su funcionalidad. En este grupo cabe destacar los priones, proteínas cuya conformación normal tiene una función no perjudicial para la célula, pero a las que un cambio en su plegamiento las convierte en piezas de una reacción en cadena que transmite la estructura errónea a otras proteínas y acaba produciendo una agregación de esas proteínas en fibras o placas conocidas como amiloides. Éstas están presentes en algunas enfermedades neurodegenerativas y se pueden transmitir entre células, con resultados perjudiciales para el organismo afectado, como en el caso de los priones que producen la enfermedad de Creutzfeldt-Jacob en humanos o la encefalopatía espongiforme en ganado bovino.

Pero esta agregación característica de los priones no se produce sólo en mamíferos. En bacterias se ha visto que existen proteínas que tienen esta misma capacidad de plegarse y formar agregados proteicos que se transmiten durante la división celular y que algunos estudios sugieren que al menos in vitro, pueden transmitirse a otros organismos.

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